8月28日，瑞士巴塞尔大学和苏黎世ETH的科学家在《自然·通讯》杂志上论文称，他们发现了细菌依附于人体肠道纤维素的一种新的分子机制。由于存在两种不同的结合方式，它们能够承受体内的剪切力。
纤维素是植物细胞壁的主要组成部分，由分子连接成固体纤维。对人类来说，纤维素是不易消化的，大多数肠道细菌也缺乏分解纤维素所需的酶。然而，科学家们最近在人类肠道样本中发现了来自纤维素降解菌R.champanellensis的基因。
肠道细菌定植对人体生理学至关重要，了解肠道细菌如何粘附在纤维素上，拓宽了我们对微生物群落及其与人类健康关系的认识。
研究中的细菌利用细胞外壁上一个复杂的支架蛋白-酶网络（被称为纤维素体网络），附着和降解纤维素纤维。这些纤维素体网络由相互作用的蛋白质家族连接在一起。
特别有趣的是负责将纤维素体网络锚定到细胞壁上的粘蛋白- dockerin相互作用（一种高亲和力的蛋白质-蛋白质相互作用，dockerin是一种酶）。这种相互作用需要承受体内的剪切力才能粘附到纤维上。这一重要特征促使研究人员更详细地研究锚定复合体对机械力的反应。
通过将单分子原子力显微镜、单分子荧光和分子动力学模拟相结合，巴塞尔大学和苏黎世ETH的Michael Nash教授以及来自慕尼黑大学LMU和Auburn大学的合作者研究了复合物抵抗外力的作用机理。
他们能够证明这种复合物表现出一种罕见的称为双重结合模式的行为，即蛋白质以两种不同的方式形成复合物。研究人员发现，这两种结合方式的力学性质截然不同，一种在200皮牛的低作用力下断裂，另一种表现出更高的稳定性，仅在600皮牛力下断裂。
进一步的分析表明，蛋白质复合物表现出一种叫做“捕获键”的行为，这意味着随着力的增加，蛋白质的相互作用变得更强。这种相互作用的动力学被认为允许细菌在剪切应力下粘附在纤维素上，并释放复合物以响应新的底物或探索新的环境。
“我们清楚地观察到双重结合模式，但只能推测其生物学意义。我们认为细菌可能通过修饰蛋白质来控制结合模式的选择。 Nash 教授解释说：“这将允许细菌根据环境从低粘附状态切换到高粘附状态。”
这种自然粘附机制为人工分子机制的发展奠定了基础，这些机制与体内的疾病靶点结合表现出类似的机制。这种材料可以应用于生物医疗的“超级胶水”增强体内治疗性纳米颗粒的结合水平。
Nash说：“现在，我们很高兴能回到实验室，看看什么东西能继续坚持做下去。”
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