大肠杆菌中一个简单转运体的两个蛋白质亚基(蓝色和绿色)，通过改变开口方向将一种有毒化合物(橙色)通过细胞膜(灰色)泵到细胞外。
健康细胞无时无刻不在与外界交流，这要归功于细胞膜上充当“门卫”一角的转运蛋白。这些转运蛋白通常由多个重复单元组成，在更复杂的转运蛋白中，每个结构单元的基因序列甚至会融合在一起，形成编码蛋白质的单个基因。人们认为这种重复的模式是由更小的膜蛋白基因进化而来的，它们会复制并相互融合在一起。但是，从单一的融合基因中产生更复杂的转运蛋白是否具有进化优势呢?
为了研究这个问题，美国纽约大学的化学副教授Nate Traaseth和他在纽约大学化学系的同事Maureen Leninger以及Ampon (Callie) Sae Her检测了在大肠杆菌中发现的一种简单的转运蛋白——EmrE。
EmrE包含两个相同的蛋白质亚基，它们会协同工作，使有毒分子穿过细胞膜，排出到细胞之外。Traaseth等的实验表明，改变其中一个蛋白质亚基中的一个氨基酸，使两个亚基略有不同，就极大地改变了转运蛋白的结构和功能，破坏了向内和向外蛋白质的平衡。
研究人员注意到，他们的研究结果表明膜转运蛋白对突变非常敏感。Traaseth补充说：“这一发现有助于解释为什么进化青睐由融合基因产生的更复杂的转运蛋白，因为在这种模式下，单个氨基酸的变化就可以改变转运蛋白的运作方式。”
详细论文见： https://elifesciences.org/articles/48909
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编译：花花 审稿：西莫 责编：张梦
期刊来源：eLife 期刊编号：2050-084X
原文链接：https://www.nyu.edu/about/news-publications/news/2019/october/single-mutation-dramaticall
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